مایروسیناز
مایروسیناز (انگلیسی: Myrosinase) گروهی از آنزیم‌ها هستند که در فرایند «مقابله با گیاه‌خواری» (فرایند بمب روغن خردل) در گیاهان دخالت دارند. ساختار سه‌بعدی این آنزیم، شناسایی شده و در بانک داده پروتئین موجود است.
این آنزیم‌ها عضوی از خانوادهٔ آنزیمی گلیکوزید هیدرولازها بوده و شباهت ساختاری فراوانی با «او-گلیکوزیدها» دارد، اما مایروسیناز تنها آنزیم شناخته‌شده در طبیعت است که قادر به شکستن گلوکز با پیوند سولفوری است. عملکرد زیست‌شناختی مایروسیناز، هیدرولیز گلوکوسینولات‌هاست.
فعالیت آنزیمی
مایروسیناز یکی از ابزارهای دفاعی گیاهان محسوب می‌شود و قادر است گلوکوسینولات را تجزیه کرده و چند ماده که برخی از آنها سمی هستند، ایجاد نماید.
مایروسیناز واکنش شیمیایی زیر را کاتالیز می‌کند:
- یک تیوگلوکوزید + H2O یک قند + یک تیول
بنابراین پیش ماده (سوبسترا) این آنزیم، تیوگلوکوزید و آب است و فرآورده نهایی آن، شکر و تیول
در حضور آب، مایروسیناز گلوکز را از گلوکوسینولات جدا می‌کند. آنچه باقی می‌ماند، به سرعت مبدل به یک تیوسیانات، یک ایزوتیوسیانات یا یک نیتریل می‌شود که هر سه در مکانیسم دفاعی گیاهان دخیل هستند. اینکه چه محصولی از تجزیهٔ گلوکوسینولات توسط مایروسیناز به‌دست می‌آید، بستگی به پی‌اچ و حضور کوفاکتورهای مختلف دارد. به‌عنوان مثال اگر پی‌اچ خنثی باشد، محصول نهایی، اغلب ایزوتیوسیانات است. در پی‌اچ اسیدی (pH < 3) و در حضور یون آهن و پروتئین‌های خاص، بیشتر نیتریل است که تشکیل می‌شود.
کوفاکتور و مهارکننده
یکی از کوفاکتورهای شناخته‌شدهٔ مایروسیناز، ویتامین ث است که یک کاتالیست قلیاییِ واکنش هیدرولیز گلوکوسینولات محسوب می‌شود. در عوض، سولفات یکی از مهارکننده‌های رقابتی این آنزیم است.
اهمیت عملکردی
اهمیت در گیاهان
آنزیم مایروسیناز و سوبسترای طبیعی آن گلوکوسینولات، بخشی از مکانیسم دفاعی گیاهان محسوب می‌شوند. وقتی حشرات آفت‌زا یا حیوانات گیاه‌خوار به گیاهان حمله‌ور می‌شوند، گیاهان مادهٔ بی‌خطرِ گلوکوسینولات را به سه مادهٔ سمیِ تیوسیانات، ایزوتیوسیانات یا نیتریل تبدیل می‌کند. گیاهانی که این سیستم دفاعی را دارند عبارتند از: خردل سفید، شاهی، واسابی، ترب سفید، شب‌بویانی چون خردل زرد، شلغم روغنی بیابانی، کلم بروکلی، گل کلم، کلم، کلم‌برگ چینی (پاک‌چوی) و کلم برگ. جالب آنکه این آنزیم در بدن شته مومی هم یافت شده‌است و این موضوع، نشان‌دهندهٔ هم‌فرگشتی این حشره با غذای اصلی خود است.
اهمیت برای انسان
در انسان، ایزوتیوسیانات از بازجذب ید در غده تیروئید جلوگیری کرده و موجب گواتر می‌گردد. این ماده همچنین در غلظت‌های زیاد برای سلول‌های کبد سمی است و به آنها آسیب می‌زند. با این حال، پژوهش‌های اخیر نشان داده که مصرف سبزیجاتِ حاوی این ماده، خطر ابتلا به بیماری‌های قلبی، دیابت و سرطان را کاهش می‌دهد. ثابت شده که ایزوتیوسیانات‌ها آنزیم‌های سم‌زدایی فاز ۲ را تحریک می‌کنند که در سوخت‌وساز بیگانه‌زیست مواد سرطان‌زا نقش دارند. شواهد علمی حاکی از آن است که آنزیم‌های شبه مایروسیناز، در جدارهٔ میکروبیوم‌های روده انسان موجود است. با آنکه این آنزیم‌ها در اثر دمای زیاد (پختن غذا) شکسته شده و فعالیت خود را از دست می‌دهند، میکروب‌های روده قادرند این گلوکوسینولات‌هایِ تجزیه‌شده را به انواع قوی‌تری از این ماده مبدل سازند.
در گزارشی که طی مقاله‌ای در ژورنال پزشکی نیوانگلند منتشر شد، یک زن چینی که روزانه ۱–۱٫۵ کیلوگرم (۲٫۲–۳٫۳ پوند) کلم‌برگ چینی (پاک‌چوی) می‌خورد، دچار کم‌کاری تیروئید شدید گردید که علتش مصرف بیش‌ازحدِ آنزیمِ مایروسیناز بود.
منابع
- ↑ Burmeister, W. P.; Cottaz, S.; Rollin, P.; Vasella, A.; Henrissat, B. (2000). "High Resolution X-ray Crystallography Shows That Ascorbate is a Cofactor for Myrosinase and Substitutes for the Function of the Catalytic Base". Journal of Biological Chemistry. 275 (50): 39385–39393. doi:10.1074/jbc.M006796200. PMID 10978344.
- ↑ Halkier, B. A.; Gershenzon, J. (2006). "Biology and Biochemistry of Glucosinolates". Annual Review of Plant Biology. 57: 303–333. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105228. PMID 16669764.
- ↑ Bones, A. M.; Rossiter, J. T. (2006). "The enzymic and chemically induced decomposition of glucosinolates". Phytochemistry. 67 (11): 1053–1067. doi:10.1016/j.phytochem.2006.02.024. PMID 16624350.
- ↑ Shikita, M.; Fahey, J. W.; Golden, T. R.; Holtzclaw, D.; and Talalay, P. (2000). "An unusual case of "uncompetitive activation" by ascorbic acid: Purification and kinetic properties of a myrosinase from Raphanus sativus seedlings". Journal of Biochemistry. 341 (3): 725–732. doi:10.1042/0264-6021:3410725. PMC 1220411. PMID 10417337.
- ↑ A wound- and methyl jasmonate-inducible transcript coding for a myrosinase-associated protein with similarities to an early nodulin
- ↑ Lambrix, V.; et al. (2001). "The Arabidopsis Epithiospecifier Protein Promotes the Hydrolysis of Glucosinolates to Nitriles and Influences Trichoplusia ni Herbivory". The Plant Cell. 13 (12): 2793–2807. doi:10.1105/tpc.010261. PMC 139489. PMID 11752388.
- ↑ Burmeister, W. P.; Cottaz, S.; Driguez, H.; Iori, R.; Palmieri, S.; Henrissat (1997). "The crystal structures of Sinapis alba myrosinase and a covalent glycosyl–enzyme intermediate provide insights into the substrate recognition and active-site machinery of an S-glycosidase". Structure. 5 (5): 663–675. doi:10.1016/s0969-2126(97)00221-9. PMID 9195886.
- ↑ Björkman, R.; Janson, J. -C. (1972). "Studies on myrosinases". Biochim. Biophys. Acta. 276 (2): 508–518. doi:10.1016/0005-2744(72)91011-X. PMID 5068825.
- ↑ Durham, P.; Poulton, J. E. (1989). "Effect of Castanospermine and Related Polyhydroxyalkaloids on Purified Myrosinase from Lepidium sativum Seedlings". Plant Physiol. 90 (1): 48–52. doi:10.1104/pp.90.1.48. PMC 1061675. PMID 16666767.
- ↑ Ohtsuru, M.; Kawatani, H. (1979). "Studies on the myrosinase from Wasabia japonica: Purification and some properties of wasabi myrosinase". Agric. Biol. Chem. 43 (11): 2249–2255. doi:10.1271/bbb1961.43.2249.
- ↑ Iversen, T. -H.; Baggerud, C. (1980). "Myrosinase activity in differentiated and undifferentiated plants of Brassiaceae Z.". Z. Pflanzenphysiol. 97 (5): 399–407. doi:10.1016/s0044-328x(80)80014-6.
- ↑ El-Sayed, Sanaa T.; Jwanny, Etidal W.; Rashad, Mona M.; Mahmoud, Abeer E.; Abdallah, Nadia M. (1995). "Glycosidases in plant tissues of some brassicaceae screening of different cruciferous plants for glycosidases production". Applied Biochemistry and Biotechnology. 55 (3): 219–230. doi:10.1007/BF02786861. ISSN 0273-2289. S2CID 84375704.
- ↑ Ohtsuru, M.; Hata, T. (1972). "Molecular Properties of Multiple Forms of Plant Myrosinase". Agric. Biol. Chem. 36 (13): 2495–2503. doi:10.1271/bbb1961.36.2495.
- ↑ Lonnerdal, B.; Janson, J. -C. (1973). "Studies on myrosinases. II. Purification and characterization of a myrosinase from rapeseed (Brassica napus L.)". Biochim. Biophys. Acta. 315 (2): 421–429. doi:10.1016/0005-2744(73)90272-6.
- ↑ Husebye, H. (2005). "Crystal structure at 1.1 Å resolution of an insect myrosinase from Brevicoryne brassicae shows its close relationship to β-glucosidases". Insect Biochemistry and Molecular Biology. 35 (12): 1311–1320. doi:10.1016/j.ibmb.2005.07.004. PMID 16291087.
- ↑ Bones, A. M.; Rossiter, J. T. (1996). "The myrosinase-glucosinolate system, its organisation and biochemistry". Physiologia Plantarum. 97: 194–208. doi:10.1111/j.1399-3054.1996.tb00497.x.
- ↑ Hayes, J.; Kelleher, M. O.; Eggleston, I. M. (2008). "The Cancer Chemopreventetive Actions of Phytochemicals Derived From Glucosinolates". European Journal of Nutrition. 47: 73–88. doi:10.1007/s00394-008-2009-8. PMID 18458837. S2CID 26705579.
- ↑ Ahn, Y. -H.; et al. (2010). "Electrophilic tuning of the chemoprotective natural product sulforaphane". PNAS. 107 (21): 9590–9595. Bibcode:2010PNAS..107.9590A. doi:10.1073/pnas.1004104107. PMC 2906893. PMID 20439747.
- ↑ Cheng, D. -L.; Hashimoto, K.; Uda, Y. (2004). "In vitro digestion of sinigrin and glucotropaeolin by single strains of Bifidobacterium and identification of the digestive products". Food and Chemical Toxicology. 42 (3): 351–357. doi:10.1016/j.fct.2003.09.008. PMID 14871576.
- ↑ Elfoul, L.; et al. (2001). "Formation of allyl isothiocyanate from sinigrin in the digestive tract of rats monoassociated with a human colonic strain of Bacteroides thetaiotaomicron". FEMS Microbiology Letters. 197 (1): 99–103. doi:10.1111/j.1574-6968.2001.tb10589.x. PMID 11287153.
- ↑ Chu M, Seltzer TF (2010). "Myxedema coma induced by ingestion of raw bok choy". The New England Journal of Medicine. 362 (20): 1945–6. doi:10.1056/NEJMc0911005. PMID 20484407.