الکل دهیدروژناز
الکل دهیدروژنازها (ADH) (عدد گروه آنزیم 1.1.1.1) گروهی از آنزیم‌های دهیدروژناز است که در بسیاری از موجودات وجود دارد و با کاهش نیکلین آمید آدنین دینوکلئوتید (NAD ) به NADH، تبدیل بین الکل‌ها و آلدئیدها یا کتون‌ها را تسهیل می‌کند. در انسان و بسیاری دیگر از حیوانات، آنها برای تجزیه الکل‌هایی استفاده می‌شوند که در غیر این صورت سمی هستند و همچنین در تولید بی نظیر آلدئید، کتون یا الکل در هنگام سنتز بیولوژیک متابولیت‌های مختلف شرکت می‌کنند. در مخمر، گیاهان و بسیاری از باکتری‌ها، برخی از الکل دهیدروژنازها واکنش متقابل را به عنوان بخشی از تخمیر کاتالیز می‌کنند تا از تأمین ثابت NAD اطمینان حاصل کنند.
سیر تکاملی
شواهد ژنتیکی حاصل از مقایسه موجودات متعدد نشان داد که فرمالدئید دهیدروژناز وابسته به گلوتاتیون، یکسان با الکل دهیدروژناز الکل کلاس III (ADH-3 / ADH5)، آنزیم اجدادی کل خانواده ADH تصور می‌شود. در اوایل تکامل، یک روش مؤثر برای از بین بردن فرمالدئید درون زا و برونزا مهم بود و این ظرفیت باعث حفظ ADH-3 اجدادی در طول زمان شده‌است. تکثیر ژنی ADH-3 و به دنبال آن جهش‌های متوالی منجر به تکامل ADHهای دیگر می‌شود.
اکسیداسیون الکل
مکانیسم عملکرد در انسان
مراحل
- اتصال کوآنزیم NAD
- اتصال بستر الکل با هماهنگی روی
- محافظت در برابر His-51
- محافظت در برابر نیکوتین آمید ریبوز
- محافظت در برابر Thr-48
- دفع پروتئین الکل
- انتقال هیدرید از یون الکوکسیید به NAD ، منجر به NADH و آلدئید یا کتون متصل به روی
- انتشار آلدهید محصول.
مکانیسم موجود در مخمر و باکتری‌ها عکس این واکنش است. این مراحل از طریق مطالعات جنبشی پشتیبانی می‌شوند.
کاربردها
در انتقال بیولوژیک، از الکل دهیدروژنازها اغلب برای سنتز استریوایزومرهای خالص از نظر انانتیومری الکل‌های کایرال استفاده می‌شود.
منابع
- ↑ پی‌دی‌بی 1m6h; Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (September 2002). "Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structures of apo, binary, and inhibitory ternary complexes". Biochemistry. 41 (35): 10778–86. doi:10.1021/bi0257639. PMID 12196016.
- ↑ Gutheil WG, Holmquist B, Vallee BL (January 1992). "Purification, characterization, and partial sequence of the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase from Escherichia coli: a class III alcohol dehydrogenase". Biochemistry. 31 (2): 475–81. doi:10.1021/bi00117a025. PMID 1731906.
- ↑ Danielsson O, Jörnvall H (October 1992). ""Enzymogenesis": classical liver alcohol dehydrogenase origin from the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase line". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 89 (19): 9247–51. Bibcode:1992PNAS...89.9247D. doi:10.1073/pnas.89.19.9247. PMC 50103. PMID 1409630.
- ↑ Persson B, Hedlund J, Jörnvall H (December 2008). "Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families: the MDR superfamily". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (24): 3879–94. doi:10.1007/s00018-008-8587-z. PMC 2792335. PMID 19011751.
- ↑ Hammes-Schiffer S, Benkovic SJ (2006). "Relating protein motion to catalysis". Annual Review of Biochemistry. 75: 519–41. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142800. PMID 16756501.
- ↑ Zucca P, Littarru M, Rescigno A, Sanjust E (May 2009). "Cofactor recycling for selective enzymatic biotransformation of cinnamaldehyde to cinnamyl alcohol". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 73 (5): 1224–6. doi:10.1271/bbb.90025. PMID 19420690.
پیوند به بیرون
- PDBsum has links to three-dimensional structures of various alcohol dehydrogenases contained in the بانک داده پروتئین
- ExPASy contains links to the alcohol dehydrogenase sequences in یونی‌پروت، to a مدلاین literature search about the enzyme, and to entries in other databases.
- PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1A.
- PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1B.
- PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1C.
- PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 4.
- PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase class-3.
